Страница: 5/7
H2NCOCH2CH(NH2)COOH
M=132 .1
гидрат: М=150.1
Бесцв. кристалл. Устойчив при 100 С в воде.
Аспарагиновая кислота(2-аминоянтарная кислота, Asp).
HOOCCH2CH(NH2)COOH
M=133.1
Бесцв. кристалл.
Валин(2-амино-3метилбутановая кислота, Val)
CH3CHCH(NH2)COOH.
|
CH3
M=117.1
Листочки или призмы.
5-гидроксилизин((-гидроксилизин, 2,6-диамино-5-гидрогексановая к-та, Hyl)
CH2NH2
|
HCOH
|
CH2
|
CH2
|
HCNH2
|
COOH
M=162 .2
Гидрохлорид: М=198.6
Гидрохлорид: бел. кристалл. В коллагене и родственных белках встречается н-изомер.
4-гидроксипролин(4-гидрокси-2-пирролидинкарбоновая к-та, Hyp)
4-гидрокси-L-пролин.
Кристалл
Гистидин((-амино-1Н-имидазолил-4-пропионовая к-та, His)
==== ¦ CH2CH(NH2)COOH
| |
HN =N
M=155.2
Крист. Потери происходят при гидр. белков. Легко рацемизуется при нагрев. с серной к-той.
Глицин(аминоуксусная к-та, гликокол, Gly)
H2NCH2COOH
M=75.1
Бел. монокл. кристалл. Сладкий вкус. Тпл.=292 С
Глутаминовая кислота(2-аминоглутаровая к-та, Glu)
HOOCCH2CH2CH(NH2)COOH
M=147.1
Бесцв. кристалл.L-глутаминовая кисл. имеет вкус мяса, D-изомер безвкусен.
L-глутамин(2-аминоглутаминовая к-та,Gln)
H2NCOCH2CH2CH(NH2)COOH
M=146.2
Бел. иглы. При кипячени в нейтр. водн. растворе или сл. кислоте быстро превращается в аммонийную соль пиролидонкарбоновой кислоты.
Изолейцин(2-амино-3-метилпентановая к-та,Ile.)
CH3CH2HCCH3HCNH2COOH
M=131.2
Восковые листочки или пластинки
Лейцин(2-амино-4-метилпентановая к-та, Leu)
CH3CHCH2CH(NH2)COOH
M=131.2
Бесцв. листочки.
Лизин(2,6-диаминогексановая к-та, Lys).
H2NCH2(CH2)3CH(NH2)COOH
М=146.2
Моно-HCl: М=182 .7 Ди-HCl: M=219.1
Иглы или пластинки.
Метионин(2-амино-4-(метилтио)бутановая к-та,Met)
CH3SCH2CH2CH(NH2)COOH
M=149.2
Пластинки. Потери происходят при гидр. белков в присутствии углеводов и в рез-те окисления. Кристаллы до некоторой степени плохо смачиваемы.
Пролин(пирролидин-2-карбоновая к-та, Pro)
H2C ¦ CH2
| |
H2C-NH-CHOOH
M=115.1
Гигр. призмы или иглы.
Серин(2-амино-3-гидроксипропионовая к-та, (- гидроксиаланин,Ser)
COOHHCNH2CH2OH
DS-серин
М=105.1
Призмы или пластинки. Сладкий вкус. Соединение, относительно конфигурации которого определяются конфигурации (-аминокислот. При кислом гидролизе белка значительно теряется.
Тирозин(3-4-гидроксифенил-аланин,Tyr)
HO ¦¦CH2CH(NH2)COOH
М=181.2
Иглы.
Треонин (2-амино-3-гидроксибутановая кислота, Thr)
COOHH2NCHHCOHCH3
L - треонин
М=119.1
Гидрат: М=128.1
Крист. Быстро разрушается гор. разб. щел. и медл. кисл. при высоких температурах. Потери при гидролизе белка.
Триптофан((-амино-3-индолилпропионовая к-та, Trp)
М=138.1
Гидрат: М=174.1
Бесцв. пластинки.
Фенилаланин(2-амино-3фенилпропионовая к-та,Phe)
¦ CH2CH(NH2)COOH
M=165.2
Листочки или иглы. Субл. в вакууме.
Цистеин (2-амино-3-меркаптопропионовая к-та, Cys)
HSCH2CH(NH2)COOH
M=121.2
Гидрохлорид: М=157.6
крист. порошок.
Класс оранических соединений АМИНОКИСЛОТЫ
Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т.е. содержащих наряду с карбоксильной группой - COOH аминогруппу - NH2. В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной группы различают (-, (-, (- и другие аминокислоты. Аминокислоты играют очень большую роль в жизни организмов, т.к. все белковые вещества построены из аминокислот. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных аминокислот, играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле. При биосинтезе белка порядок, последовательность расположения аминокислот задаются генетическим кодом, записанным в химической структуре дезоксирибонуклеиновой кислоты. 20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков, отвечают общей формуле RCH(NH2)COOH и относятся к (-аминокислотам.В природе встречаются и (-аминокислоты, RCH(NH2)COOH, например (-аланин CH2NH2CH2COOH, входящий в состав пантотеновой кислоты. Аминокислоты могут содержать одну NH2-группу и одну COOH-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две COOH-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну COOH-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).
М о н о а м и н о к а р б о н о в ы е кислоты
Глицин - NH2CH2COOH
Аланин - CH3CH(NH2)COOH
Цистеин - CH2(SH)CH(NH2)COOH
Метионин - CH2(SCH3)CH2CH(NH2)COOH
Валин - (CH3)CHCH(NH2)COOH и другие.
М о н о а м и н о д и к а р б о н о в ы е кислоты
Аспарагиновая - HOOC CH2CH(NH2)COOH
Глутаминовая - HOOC(CH2)2СH(NH2)COOH
Д и а м и н о м о н о к а р б о н о в ы е кислоты
Лизин - NH2CH2(CH2)CH(NH2)COOH
Аргинин - NH2C (=NH)NH(CH2)3CH(NH2)COOH и другие.
Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде; tпл 220 - 315 (С. Высокая температура плавления аминокислот связана с тем, что их молекулы имеют структуру амфотерных (двузарядных) ионов. Например, строение простейшей аминокислоты - глицина - можно выразить формулой NH3CH2COO (а не NH2CH2COOH). Все природные аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричные атомы углерода, существуют в оптически активных модификациях и, как правило, относятся к L-ряду. Аминокислоты D-ряда содержатся только в некоторых антибиотиках и в оболочках бактерий.
Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако восемь аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, фенилаланин, метионин, треонин, триптофан) являются незаменимыми, т.е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 грамма. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможенсинтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни. Гистидин и аргинин синтезируются в животном организме, но лишь в ограниченной, иногда недостаточной, мере. Цистеин и тирозин образуются лишь из своих предшественников - соответственно метионина и фенилаланина - и могут стать незаменимыми при недостатке этих аминокислот. Некоторые аминокислоты могут синтезироваться в животном организме из безазотистых предшественников при помощи процесса переаминирования, т.е. переноса аминогруппы с одной аминокислоты на другую. В организме аминокислоты постоянно используются для синтеза и ресинтеза белков и других веществ - гормонов, аминов, алкалоидов, коферментов, пигментов и других. Избыток аминокислот подвергается распаду до конечных продуктов обмена ( у человека и млекопитающих до мочевины, двуокиси углерода и воды), при котором выделяется энергия, необходимая организму для процессов жизнедеятельности. Промежуточным этапом такого распада является обычно дезаминирование ( чаще всего окислительное).
К числу производных аминокислот, представляющих большой практический интерес, относится лактам (- аминокапроновой кислоты - исходный продукт производства капрона.
Известно много методов синтеза аминокислот, например действие аммиака на галогензамещенные карбоновые кислоты:
RCHCICOOH+2NH3(RCHNH2COOH+NH4CI,
восстановление оксимов или гидразонов, кето- или альдегидокислот: RC(=NOH)COOH(RCHNH2COOH и другие. Некоторые аминокислоты выделяют из продуктов гидролиза богатых ими белков методом адсорбции на ионообменных смолах: так выделяют глутаминовую кислоту из казеина и клейковины злаков( тирозин - из фиброина шелка( аргинин - из желатины( гистидин - из белков крови. гистидин - из белков крови. Некоторые аминокислоты производят синтетически, например метионин, лизин и глутаминовую кислоту. Аминокислоты получают в больших количествах также микробиологическим синтезом. Поступление в организм незаменимых аминокислот определяется количеством и аминокислотным составом пищевых белков. Это следует учитывать для организации правильного общественного питания и составления рационов для разных возрастных и профессиональных групп населения. Потребность в пищевом белке может быть полностью покрыта за счет смеси аминокислот. Этим пользуются в лечебном питании.
Аминокислоты применяют в медицине: для парентерального питания больных (т.е. минуя желудочно-кишечный тракт) с заболеваниями пищеварительных и других органов, а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин), при нервно-психических заболеваниях (глутаминовая кислота). В животноводстве и ветеринарии - для питания и лечения животных, а также в микробиологической, медицинской и пищевой промышленности.
Изучение аминокислотного состава белков и обмена аминокислот проводят рядом цветных реакций, например нингидриновой реакцией, а также методами хроматографии и с помощью специальных автоматических приборов - анализаторов.
Реферат опубликован: 15/06/2005 (15470 прочтено)