Синтез белка

Страница: 5/7

H2NCOCH2CH(NH2)COOH

M=132 .1

гидрат: М=150.1

Бесцв. кристалл. Устойчив при 100 С в воде.

Аспарагиновая кислота(2-аминоянтарная кислота, Asp).

HOOCCH2CH(NH2)COOH

M=133.1

Бесцв. кристалл.

Валин(2-амино-3метилбутановая кислота, Val)

CH3CHCH(NH2)COOH.

|

CH3

M=117.1

Листочки или призмы.

5-гидроксилизин((-гидроксилизин, 2,6-диамино-5-гидрогексановая к-та, Hyl)

CH2NH2

|

HCOH

|

CH2

|

CH2

|

HCNH2

|

COOH

M=162 .2

Гидрохлорид: М=198.6

Гидрохлорид: бел. кристалл. В коллагене и родственных белках встречается н-изомер.

4-гидроксипролин(4-гидрокси-2-пирролидинкарбоновая к-та, Hyp)

4-гидрокси-L-пролин.

Кристалл

Гистидин((-амино-1Н-имидазолил-4-пропионовая к-та, His)

==== ¦ CH2CH(NH2)COOH

| |

HN =N

M=155.2

Крист. Потери происходят при гидр. белков. Легко рацемизуется при нагрев. с серной к-той.

Глицин(аминоуксусная к-та, гликокол, Gly)

H2NCH2COOH

M=75.1

Бел. монокл. кристалл. Сладкий вкус. Тпл.=292 С

Глутаминовая кислота(2-аминоглутаровая к-та, Glu)

HOOCCH2CH2CH(NH2)COOH

M=147.1

Бесцв. кристалл.L-глутаминовая кисл. имеет вкус мяса, D-изомер безвкусен.

L-глутамин(2-аминоглутаминовая к-та,Gln)

H2NCOCH2CH2CH(NH2)COOH

M=146.2

Бел. иглы. При кипячени в нейтр. водн. растворе или сл. кислоте быстро превращается в аммонийную соль пиролидонкарбоновой кислоты.

Изолейцин(2-амино-3-метилпентановая к-та,Ile.)

CH3CH2HCCH3HCNH2COOH

M=131.2

Восковые листочки или пластинки

Лейцин(2-амино-4-метилпентановая к-та, Leu)

CH3CHCH2CH(NH2)COOH

M=131.2

Бесцв. листочки.

Лизин(2,6-диаминогексановая к-та, Lys).

H2NCH2(CH2)3CH(NH2)COOH

М=146.2

Моно-HCl: М=182 .7 Ди-HCl: M=219.1

Иглы или пластинки.

Метионин(2-амино-4-(метилтио)бутановая к-та,Met)

CH3SCH2CH2CH(NH2)COOH

M=149.2

Пластинки. Потери происходят при гидр. белков в присутствии углеводов и в рез-те окисления. Кристаллы до некоторой степени плохо смачиваемы.

Пролин(пирролидин-2-карбоновая к-та, Pro)

H2C ¦ CH2

| |

H2C-NH-CHOOH

M=115.1

Гигр. призмы или иглы.

Серин(2-амино-3-гидроксипропионовая к-та, (- гидроксиаланин,Ser)

COOHHCNH2CH2OH

DS-серин

М=105.1

Призмы или пластинки. Сладкий вкус. Соединение, относительно конфигурации которого определяются конфигурации (-аминокислот. При кислом гидролизе белка значительно теряется.

Тирозин(3-4-гидроксифенил-аланин,Tyr)

HO ¦¦CH2CH(NH2)COOH

М=181.2

Иглы.

Треонин (2-амино-3-гидроксибутановая кислота, Thr)

COOHH2NCHHCOHCH3

L - треонин

М=119.1

Гидрат: М=128.1

Крист. Быстро разрушается гор. разб. щел. и медл. кисл. при высоких температурах. Потери при гидролизе белка.

Триптофан((-амино-3-индолилпропионовая к-та, Trp)

М=138.1

Гидрат: М=174.1

Бесцв. пластинки.

Фенилаланин(2-амино-3фенилпропионовая к-та,Phe)

¦ CH2CH(NH2)COOH

M=165.2

Листочки или иглы. Субл. в вакууме.

Цистеин (2-амино-3-меркаптопропионовая к-та, Cys)

HSCH2CH(NH2)COOH

M=121.2

Гидрохлорид: М=157.6

крист. порошок.

Класс оранических соединений АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т.е. содержащих наряду с карбоксильной группой - COOH аминогруппу - NH2. В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной группы различают (-, (-, (- и другие аминокислоты. Аминокислоты играют очень большую роль в жизни организмов, т.к. все белковые вещества построены из аминокислот. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных аминокислот, играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле. При биосинтезе белка порядок, последовательность расположения аминокислот задаются генетическим кодом, записанным в химической структуре дезоксирибонуклеиновой кислоты. 20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков, отвечают общей формуле RCH(NH2)COOH и относятся к (-аминокислотам.В природе встречаются и (-аминокислоты, RCH(NH2)COOH, например (-аланин CH2NH2CH2COOH, входящий в состав пантотеновой кислоты. Аминокислоты могут содержать одну NH2-группу и одну COOH-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две COOH-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну COOH-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).

М о н о а м и н о к а р б о н о в ы е кислоты

Глицин - NH2CH2COOH

Аланин - CH3CH(NH2)COOH

Цистеин - CH2(SH)CH(NH2)COOH

Метионин - CH2(SCH3)CH2CH(NH2)COOH

Валин - (CH3)CHCH(NH2)COOH и другие.

М о н о а м и н о д и к а р б о н о в ы е кислоты

Аспарагиновая - HOOC CH2CH(NH2)COOH

Глутаминовая - HOOC(CH2)2СH(NH2)COOH

Д и а м и н о м о н о к а р б о н о в ы е кислоты

Лизин - NH2CH2(CH2)CH(NH2)COOH

Аргинин - NH2C (=NH)NH(CH2)3CH(NH2)COOH и другие.

Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде; tпл 220 - 315 (С. Высокая температура плавления аминокислот связана с тем, что их молекулы имеют структуру амфотерных (двузарядных) ионов. Например, строение простейшей аминокислоты - глицина - можно выразить формулой NH3CH2COO (а не NH2CH2COOH). Все природные аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричные атомы углерода, существуют в оптически активных модификациях и, как правило, относятся к L-ряду. Аминокислоты D-ряда содержатся только в некоторых антибиотиках и в оболочках бактерий.

Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако восемь аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, фенилаланин, метионин, треонин, триптофан) являются незаменимыми, т.е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 грамма. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможенсинтез белков и многих других биологически важных веществ, необходимых для жизни. Гистидин и аргинин синтезируются в животном организме, но лишь в ограниченной, иногда недостаточной, мере. Цистеин и тирозин образуются лишь из своих предшественников - соответственно метионина и фенилаланина - и могут стать незаменимыми при недостатке этих аминокислот. Некоторые аминокислоты могут синтезироваться в животном организме из безазотистых предшественников при помощи процесса переаминирования, т.е. переноса аминогруппы с одной аминокислоты на другую. В организме аминокислоты постоянно используются для синтеза и ресинтеза белков и других веществ - гормонов, аминов, алкалоидов, коферментов, пигментов и других. Избыток аминокислот подвергается распаду до конечных продуктов обмена ( у человека и млекопитающих до мочевины, двуокиси углерода и воды), при котором выделяется энергия, необходимая организму для процессов жизнедеятельности. Промежуточным этапом такого распада является обычно дезаминирование ( чаще всего окислительное).

К числу производных аминокислот, представляющих большой практический интерес, относится лактам (- аминокапроновой кислоты - исходный продукт производства капрона.

Известно много методов синтеза аминокислот, например действие аммиака на галогензамещенные карбоновые кислоты:

RCHCICOOH+2NH3(RCHNH2COOH+NH4CI,

восстановление оксимов или гидразонов, кето- или альдегидокислот: RC(=NOH)COOH(RCHNH2COOH и другие. Некоторые аминокислоты выделяют из продуктов гидролиза богатых ими белков методом адсорбции на ионообменных смолах: так выделяют глутаминовую кислоту из казеина и клейковины злаков( тирозин - из фиброина шелка( аргинин - из желатины( гистидин - из белков крови. гистидин - из белков крови. Некоторые аминокислоты производят синтетически, например метионин, лизин и глутаминовую кислоту. Аминокислоты получают в больших количествах также микробиологическим синтезом. Поступление в организм незаменимых аминокислот определяется количеством и аминокислотным составом пищевых белков. Это следует учитывать для организации правильного общественного питания и составления рационов для разных возрастных и профессиональных групп населения. Потребность в пищевом белке может быть полностью покрыта за счет смеси аминокислот. Этим пользуются в лечебном питании.

Аминокислоты применяют в медицине: для парентерального питания больных (т.е. минуя желудочно-кишечный тракт) с заболеваниями пищеварительных и других органов, а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин), при нервно-психических заболеваниях (глутаминовая кислота). В животноводстве и ветеринарии - для питания и лечения животных, а также в микробиологической, медицинской и пищевой промышленности.

Изучение аминокислотного состава белков и обмена аминокислот проводят рядом цветных реакций, например нингидриновой реакцией, а также методами хроматографии и с помощью специальных автоматических приборов - анализаторов.

Реферат опубликован: 15/06/2005 (15886 прочтено)