Страница: 7/7
Лизин
Лизин ¦ (, (-диаминокапроновая кислота, диаминомонокарбоновая аминокислота, бесцветные кристаллы, молекулярная масса 146,19:
CH2-CH2-CH2-CH2-CH-COOH
( (
NH2 NH2
Лизин известен в виде двух оптически активных D- и L-формах. Природный L.- лизин (tпл 224-225(С, с разложением) хорошо растворим в воде, кислотах и основаниях, плохо - в спирте. Выделен в 1889 году из гидролизата казеина, синтезирован в 1902 году; входит в состав почти всех белков животного и растительного происхождения (в большом количестве лизин содержится в гистонах и протаминах, в малом - в белках злаков. Лизин - незаменимая аминокислота, которая не синтезируется в организме человека и животных. Отсутствие лизина в пище замедляет рост у детей, у взрослых приводит к отрицательному балансу азота и нарушению нормальной жизнедеятельности организма. Суточная потребность в лизине у взрослых составляет 23мг/кг массытела, у младенцев - 170 мг/кг. В промышленности лизин получают микробиологическим синтезом; применяют для обогащения кормов животных и некоторых пищевых продуктов.
Пролин
Пролин, (-пирролидинкарбоновая кислота; гетероцикличная аминокислота (точнее иминокислота); существует в оптически-активных D- и L- и рацемической DL-формах. Вторичная аминогруппа пролина обусловливает его необычную нингидриновую реакцию (оранжевая окраска вместо сине-фиолетовой). L-пролин содержится во всех природных белках. Особенно богаты им растительные белки - проламины, белки соединительной ткани (10-15% в коллагене), (-казеин. L-пролин входит в состав инсулина, адренокортикотропного гормона, грамицидина С и других биологически важных пептидов. D-пролин входит в состав некоторых алколоидов. Гидролиз пептидных связей входящего в пептиды L-пролина катализируют ферменты пролиназа (связь по СО-группе) и пролидаза (связь по NH-группе). Пролин - заменимая аминокислота; ее биосинтез в живом организме протекает через (-полуальдегид глутаминовой кислоты или из орнитина. Окислением с участием аскорбиновой кислоты пролин превращается в оксипролин. DL-пролин синтезирован в 1900 году Р. Вильштеттером и выделен вместе с L-пролином в 1901 году из гидролизата казеина Э. Фишером.
Триптофан
Триптофан, (-((-индолил)-(-аминопропионовая кислота, одна из важнейших природных аминокислот. Существует в виде оптически активных L- и D- и рацемической DL-формы. В небольших количествах L-триптофан входит в состав гамма-глобулинов, фибриногена, казеина и других белков.
L-триптофан
L-триптофан ¦ незаменимая аминокислота; суточная потребность взрослогл человека в ней составляет 0,25 гр, детей до 7 лет около 1 г. Биосинтез триптофана у микроорганизмов и растений осуществляется конденсацией аминокислоты серина с индолом, катализируемой ферментом триптофансинтазой. (Биосинтез триптофана у кишечной палочки использовали для доказательства коллинеарности гена и кодируемой им полипептидной цепи, когда положение каждой аминокислоты в полипептидной цепи определяется особым участком гена.) В организмах различных животных L-триптофан подвергается сложным превращениям, образуя ряд жизненно важных соединений: из продуктов распада L-триптофан у млекопитающих и человека образуются никотиновая кислота и серотонин; у насекомых - пигменты глаз (оммохромы), у растений - гетероауксин, индиго, ряд алкалоидов и другое. При гнилостных процессах в кишечнике из триптофана образуются скатол и индол. При нормальном распаде в организме 6 из 11 атомов углерода триптофана включаются в трикарбоновых кислот цикл через ацетил- и ацетоацетилкофермент А; остальные 5 - превращаются в СО2. Врожденное отсутствие у человека окисляющего триптофан фермента - триптофан-пирролазы приводит к слабоумию.Нарушения обмена триптофана у человека могут служить показателями ряда тяжелых заболеваний (туберкулез, рак, диабет). Причиной функциональных и органических расстройств у человека и животных может быть также дефицит триптофана в пище и кормах, связанный с недостаточным содержанием его во многих природных белках. Пищевая ценность многих белков можно повысить добавкой синтетического триптофана, получаемого химическим синтезом из актилонитрила, аммиака,цианистого водорода, фенилгидразина. Разрабатываются методы ферментативного синтеза триптофана из индола, пировиноградной кислоты и аммиака.
Изолейцин
Изолейцин, (-амино-(-метилвалериановая кислота, C2H5CH(CH3)CH(NH2)COOH, аминокислота, открытая Ф.Эрлихом (1904 г.) в продуктах распада белка фибрина; относится к группе алифатических моноаминокарбоновых кислот с разветвленной углеродной цепью. Для человека, животных и многих микроорганизмов изолейцин - незаменимая аминокислота, которую необходимо вводить с пищей. Суточная потребность человека в изолейцине около 1,5-2г.
Валин
Валин, (-аминоизовалериановая кислота, (CH3)2CHCH(NH2)-COOH, одна из незаменимых аминокислот. В состав белков валина входит в виде L-изомера. Содержание валина в белке обычно колеблется от 4,1% (миоглобин лошади) до 7-8% (сывороточный альбумин человека, казеин молока), в некоторых случаях - 13-14% (эластин соединительных тканей). Отсутствие валина в пище делает еенеполноценной по белку и приводит к отрицательному азотистому балансу.
Цистеин
Цистеин, (,((-дитиоди-(-аминопропионовая кислота, (HOOC CH(NH2)CH2S(2; серусодержащая аминокислота, дисульфид цистеина. Существуетв виде двух оптически активных L- и D- форм и двух неактивных DL- и мезо-форм. L-цистин входит в состав почти всех природных белков и пептидов; до 18% цистина (вместе с цистеином) содержится в кератине волос и шерсти. Ковалентные дисульфидные связи (-S-S-), образуемые остатками цистина между отдельными полипептидными цепями и внутри них, поддерживают определенную пространственную структуру молекул белков и биологически активных пептидов. Сохранность дисульфидных связей обусловливает характерные свойства таких фибриллярных белков, кератины, а также нормальную активность гормонов - окситоцина, вазопрессина, инсулина; ферментов - рибонуклеазы, химотрипсина и других. Цистин - заменимая аминокислота; биосинтез и обмен его в организме тесно связан с цистеином,т.к. в живых организмах легко происходит их взаимное превращение.
Наследственное нарушение обмена цистина приводит к болезни детей - цистинозу, при котором кристаллы цистина откладываются в тканях, вызывая различные расстройства. Повышенное выделение цистина с мочой - цистинурия - в тяжелых случаях приводит к образованию цистиновых мочевых камней, из которых в 1810 году и был впервые выделен цистин.
Тирозин
Тирозин, (-(пара-оксифенил)-(-аминопропионовая кислота, ароматическая аминокислота. Существует в виде оптически-активных D- и L- и рацемической DL- форм.L-тирозин входит в состав многих белков и пептидов - казеина, фиборина, кератина, инсулина и других; легко выделяется из белковых гидролизатов вследствие плохой растворимости в воде. В состав белков входят также фосфорные эфиры L-тирозина. Тирозин - заменимая аминокислота, в организме животных и человека образуется при ферментативном окислнии фенилаланина (нарушение этого процесса приводит к тяжелому наследственному заболеванию - фенилпировиноградной олигофрении). Окисление тирозина ферментом тирозиназой - важная промежуточная реакция при биосинтезе меланинов, норадреналина и адреналина у человека. Иодированные производные тирозина - тироксин и трииодтиронин - гормоны щитовидной железы. Важную роль играет тирозин как предшественник при биосинтезе алкалоидов (морфин, кодеин, папаверин). Ферментативное окисление L -тирозин используют для получения медицинского препарата - L-ДОФА. При распаде тирозина в организме (с участием аскорбиновой кислоты) образуются фумаровая и ацетоуксусная кислоты, которые через ацетилкофермент А включаются в трикарбоновых кислот цикл.
Серин
Серин, (-амино-(-оксипропионовая кислота, HOCH2CH(NH2)COOH, природная аминокислота. Существует в виде двух оптически-активных - L- и D- и рацемической - DL-форм. Почти все белки содержат L-серин; особенно им богаты белки шелка - фиброин (до 16%) и серицин (до 40%), из которого серин был выделен в 1865 году немецким химиком Э.Кремером. В состав белков входят также фосфорные эфиры серина. Серин - заменимая аминокислота, ее предшественником в биосинтезе живыми организмами служит D-3фосфоглицериновая кислота (промежуточный продукт гликолиза). В клетках серин участвует в биосинтезе глицина, серусодержащих аминокислот (метионина, цистеина), триптофана, а также этаноламина, сфинголипидов, служит источником одноуглеродного фрагмента (превращение в глицин с участием тетрагидрофолиевой кислоты - ТГФК), который играет важную роль в биосинтезе холина, пуриновых оснований и прочего.
Серин + ТГКФ( Глицин + N5N10-метилен-ТГКФ. При распаде серина в организме образуется пировиноградная кислота, котораячерез ацетилкофермент А включается в трикарбоновых кислот цикл. Каталитические функции ряда ферментов (химотрипсин, трипсин, бактериальные протеазы, эстеразы, фосфорилаза, фосфоглюкомутаза, щелочная фосфатаза) обусловливаются реакционной способностью гидроксильной группы остатка серина, входящего в состав активного центра этих ферментов. В сферу действия ферментов сериновой группы входят реакции гидролиза пептидов, амидов, эфиров карбоновых кислот и переноса остатка фосфорной кислоты. Производными серина являются антибиотики циклосерин, азасерин.
2
Реферат опубликован: 15/06/2005 (15849 прочтено)