Система комплемента

Страница: 4/9

│ другие белки

- Кристаллы урата, холестерина │Холестерин

│ 5(кофактор I)

│- Фактор CFB-III яда кобры

│- Гемодиализные мембраны

_Ферменты .:

- фактор Хагемана /ССК/,

- 5трипсин, плазмин /в больших до 0- │ 5- трипсин,плазмин,

5зах), │- тромбин

5- катепсины /лизос-ые ферменты/ │- лизосомальные ферменты

_Микробы .:

- ЛПС (липидная часть - липид А) │Полисахариды микробного и

грамотрицательных бактерий │растительного происхождения

(пирогенал, сальмозан, бластоли-│(ЛПС, зимозан, декстран,

зин) │инулин)

5│Липидные компоненты

5│(эволюционно чужеродные) /?/

│Другие эндотоксины

5- Некоторые вирусы и паразиты (без антител)

-- ретровирусы │

5- Вируспораженные клетки /=ВПК/

5и вирус-проконтактированные 0│

5клетки (нейраминидаза вирусов 0│

5приводит к потере 30-40% сиало- 0│

5вой кислоты клеток человека, что 0│

5приводит к активации комплемен- 0│

5та) /7501/ 0│

5- Некоторые Г- бактерии 0 │Грибы (например, зимозан

5- Белок (б.) А (St), связывающий 0 │дрожжей)

5Fс-фрагмент Ig (тоже своего 0 │ 4Сигаретный дым

5рода ИК) - комплекс 0 │ 4Волокна асбеста,

5(Ig G) 42 5-б.А/ 0 │ 4хлопковая пыль

│ 4пыльца хлебных злаков

- Опсонизированные антителами │ 4заплесневелое сено

(Ig M, Ig G) или С-РБ микробы │ 4радиографические контрастные

│ 4среды

──────────────────────────────────┴───────────────────────────

5Способностью связывать С1q обладает целый ряд субстратов:

5- ИК. С1q связывает преимущественно Ig G3, затем G1, G2 и

5G4. /1997/

С1q связывает С 4Н 03 домен Ig M (не С 4Н 04).

5- Полианионные кислоты.

5- Гепарин, декстран сульфат, поливинил сульфат, хондроитин

5сульфат. При этом поливинил сульфат и декстран сульфат не

5являются активаторами С1, а значит и КПК. 0

5- полинуклеотиды, ДНК,

5- карагенин,

5- ЛПС (липополисахариды) различных бактерий - E.Coli, Kleb-

5siella pneumonia, Mycoplasma pneumonia, R-мутант Salmonel-

5la minnesota, 0

5- липотейхоевая кислота из клеточной стенки St.Aureus,

5- некоторые вирусы.

5- Маннозо-связывающая сериновая протеаза проявляет С1s-по-

5добную активность и таким образом активирует комплементар-

5ный каскад. /7234/94/ 0

Активация комплемента происходит при септическом, геморраги-

ческом, ожоговом, травматическом шоке, раннем постишемическом

периоде. /1983г./

Уровень или активность комплемента повышены при миозитах,

подагре, периартериите, склеродермии, спондилите, саркоидозе,

умеренном ревматоидном артрите, ревматической лихорадке. /3095/

_ 2Функции

Система комплемента играет важную роль в защите организма от

чужеродных агентов - бактерий, грибов, вирусов (блокада белков

адгезии, опсонизация). Вместе с тем биологически активные про-

дукты активации комплемента могут запускать патологические ре-

акции при воспалительных и дегенеративных заболеваниях

- болезни ИК,

- микробные инфекции,

- подагра,

- посттравматические поражения. /2405к/85/

ПОЗИТИВНЫЕ ФУНКЦИИ (+)

1. 2Опсонизация 0 мишеней фагоцитирующих клеток (фрагментом С3в

и в меньшей степени - С4в,С5в,С3вi,C3d,С2а,С1q) с последующим

а) эндоцитозом (фагоцитозом), либо

б) экзоцитозом.

- С-ЗКЦ (комплемент-зависимая клеточная цитотоксичность)

-- Описана С-ЗКЦ мононуклеаров против ксеногенных эрит-

роцитов (по отдельности компоненты не активны). /5985/

- Л-ЗКЦ (лектин-зависимая клеточная цитотоксичность). Не

исключено, что C1q стимулирует лектинзависимую клеточную цито-

токсичность. /5985-93,35/

- АТ-ЗКЦ. С1q связывает Fс-фрагмент АТ в ИК и запускает

АТ-ЗКЦ перитонеальными макрофагами. /6645/89/

С3в связывается с Fав-фрагментом иммунных комплексов /ИК/.

4Некоторые Г- бактерии опсонизируются, но не фагоцитируются.

- Стимуляция внутриклеточных процессов (С5а,С3в).

- усиление выработки лимфокинов.

Функция опсоническая имеет большее значение, чем цитотокси-

ческая, т.к. у С6-дефицитных людей (в организме которых не фор-

мируется МАК) нет повышенной чувствительности к инфекции и они

практически здоровы (хотя их сыворотка не лизирует бактерии).

/3003-50, 1584-68, 297-116/

Если фагоцитируемый объект по размерам превышает сам фаго-

цит, то перекрестное связывание через фрагменты комплемента

объекта и лейкоцитов приведет к С-ЗКЦ (комплемент-зависимой

клеточной цитотоксичности) - внеклеточному перевариванию (см.

АТ-ЗКЦ).

2. 2 Предупреждение преципитации 0ИК 2(С1q), солюбилизация (АПК)

2и элиминция (СR1) ИК. 0

Растворение (солюбилизация) ПИК - С3в (АПК),торможение пре-

ципитации иммунных комплексов - КПК.

Связывание и перенос ИК эритроцитами имеет большое значение,

препятствуя их отложению в легких и клубочках почек. CR1 имеют

повышенную чувствительность к протеолизу при их контакте с мак-

рофагами печени и селезенки при "передаче" ИК с эритроцитарной

поверхности. /7632/91/

Если ИК не растворяются, то может быть инициирована иммуно-

комплексная патология. /2405к/

3. 2Лизис чужеродных клеток МАК 0 (участие в повреждении собс-

твенных клеток при аутоиммунной гемолитической анемии, гломеру-

лонефрите и пр.). Сыворотка очень с низким содержанием С3 не

обладает бактерицидной активностью.

МАК - полый белковый цилиндр (высота 160 А, внутренний диа-

метр - 100 А), погружающийся за счет нескольких гидрофобных

компонентов С9 в фосфолипидную часть мембраны чужеродных кле-

ток. В результате содержимое клетки уравновешивается с окружаю-

щей средой и клетка гибнет.

За счет опсонической и цитолитической функций комплемента

происходит защита организма от бактерий, вирусов, паразитов,

гетерологичных клеток. /3004,2079, 297, 1597-10,14;2059, 3036,

42097 - 43/ Система комплемента - первая линия защиты против па-

4разитов. /1995г./

_Относительная устойчивость ядерных клеток обеспечивается

1) наличием в мембране видоспецифических ингибиторов компле-

ментарной активации: DAF, СR1, С4вр, С8р, gp45-70 (кофактор

фермента I), альфа-гликофорин и др.; собственные клетки могут

лизироваться из-за недостатка или полного отсутствия одного из

этих белков;

2) эндоцитозом комплексов поздних компонентов;

3) активными репаративными процессами. Существует "физиоло-

гический" способ защиты эукариотических клеток, например, нейт-

рофилов человека от атаки комплемента. Формирование МАК на не-

котором учстке клеточной мембраны провоцирует ее локальное вы-

пячивание, которое затем может полностью отделиться от клетки в

виде пузырька - " 1блебса 0", унося на себе МАК. В результате серь-

езное повреждение клтеки наступает не ранее, чем на ней образу-

ются тысячи МАК-ов. /2290к-х/

Заболевания с _явлением поражения собственных клеток . при

участии комплемента /3451/85/:

- длительная гипоксия тканей (недостаточный синтез мембран-

ных защитных белков) /с/, допустим, при СКВ, постинфарк-

тные состояния;

- хронический гломерулонефрит (скопление ПИК ── 76 0 ишемия +

активация комплемента), сывороточная болезнь (ПИК), имму-

новаскулит (ПИК), хронический ревматоидный полиартрит

(ПИК);

- вирусные заболевания при условии экспрессии компонентов

вирусного капсида на ЦПМ (в кровотоке или в зоне воспале-

ния при условии синтеза компонентов комплемента лейкоцита-

ми),

- инфекционные (преимущественно вирусные) заболевания, соп-

ровождающиеся появлением в организме человека нейраминида-

зы (потеря сиаловых кислот повышает чувствительность кле-

ток к комплементарному лизису),

- пароксизмальная ночная гемоглобинурия (недостаток ФУР в

мембране эритроцитов).

4Клетки (эритроциты) больных пароксизмальной ночной гемог-

4лобинурией лизируются, по-видимому, не только из-за недос-

4таточности или отсутствия ФУР, но и из за избытка (предпо-

4ложительно) CR1. /2484/83;2318/80/ 0

- Амилоидоз.

- Воспаление ЦНС. Астроциты резистентны к литическому дейс-

твию комплемента, однако олигодендроциты и нейроны чувс-

твительны к киллингу комплементом in vitro. Сверхпродукция

комплемента в зоне воспаления может привести к деструкции

этих клеток с развитием патологического процесса.

/2246к/96/

- Состояния септицемии Г+ микрофлорой. /с/ Обработка эритро-

цитов липотейхоевой кислотой (элемент бактериальной по-

верхности) вызывает их лизис аутокомплементом после обрат-

Реферат опубликован: 15/06/2005 (16161 прочтено)